7/30/2018 0 Comments カゼインプロテイン タンパク質 変性 再生
すべてのタンパク質の共通の特性は、それらが - アミノ(アルファアミノ)酸の長い鎖からなることである. 分子中の炭素原子がアミノ基(NH 2)を有するため、 - アミノ酸はそう呼ばれる。 - 炭素原子はまた、カルボキシル基(COOH)を有し、. 酸性溶液では、pHが4未満であると、COO基が水素イオン(H +)と結合し、したがって非荷電形態(COOH)に変換される。. アルカリ性溶液では、pHが9を超えると、アンモニウム基(NH + 3)は水素イオンを失い、アミノ基(NH 2)に変換され、. 4〜8のpH範囲では、アミノ酸は正電荷と負電荷の両方を有し、したがって電界中で移動しない. 自然界、特に植物において100を超えるアミノ酸が存在するが、たいていのタンパク質では20種類しか見つからない. タンパク質分子において、 - アミノ酸は、1つのアミノ酸のアミノ基とその隣のカルボキシル基との間のペプチド結合によって互いに連結されている. ペプチドの構造は、遊離アミノ基(ペプチドのN末端とも呼ばれる)が左側にあり、右側の遊離カルボキシル基(C末端)が存在するようにするのが通例である. 一般的なもののほとんどは、長いペプチド鎖において互いに連結した100を超えるアミノ酸を含む. 各アミノ酸の平均分子量(水素原子の重量を基準として1)は約100〜125であり、したがって、タンパク質の分子量は、通常、10,000〜100,000ダルトン(1ダルトンは1つの水素原子の重量)の範囲にあり、. タンパク質の種特異性および器官特異性は、アミノ酸の数および配列の相違に起因する.
カゼインプロテイン タンパク質 変性 再生 ネタバレ100アミノ酸長の鎖中の20の異なるアミノ酸は、10100以上の方法で配列することができる(10100は100個の0に続く番号である). タンパク質中に存在するアミノ酸は、それらの側鎖(R)鎖の構造において互いに異なる. より長いR基を有するバリン、ロイシン、およびイソロイシンは、アルキル側鎖シリーズを完成する. これらのアミノ酸のアルキル側鎖(R基)は非極性である。これは水に対する親和性がないが、お互いの親和性があることを意味する. 植物は全てのアルキルアミノ酸を形成することができるが、動物はアラニンおよびグリシンのみを合成することができる。したがって、バリン、ロイシン、およびイソロイシンは食事中に供給されなければならない. それぞれ3つの炭素原子を含む2つのアミノ酸は、アラニンに由来する。それらはセリンおよびシステインである. セリンはアラニンのメチル基の代わりにアルコール基(CH 2 OH)を含み、システインはメルカプト基(CH 2 SH)を含み、. 動物はセリンを合成することができるが、システインまたはシスチンは合成することができない. システインは、主にその酸化形態(この意味での酸化は水素原子の除去を意味する)でシスチンと呼ばれるタンパク質中に生じる. シスチンは、ジスルフィド結合(S S)によって連結された2つのシステイン分子からなり、そのシステイン分子は、システインのそれぞれのメルカプト基から水素原子が除去された場合に生じる. ジスルフィド結合は、タンパク質分子の2つの異なる部分の連結を可能にし、そうでなければ直鎖のループの形成を可能にするので、タンパク質構造において重要である. いくつかのタンパク質は、遊離スルフヒドリル(SH)基を有する少量のシステインを含む.カゼインプロテイン タンパク質 変性 再生 コーデックそれぞれ4つの炭素原子からなる4つのアミノ酸がタンパク質中に存在する。それらはアスパラギン酸、アスパラギン、トレオニン、およびメチオニンである. また、タンパク質は、アルキル側鎖にアミノ基(NH 2)が結合して環を形成する構造である炭素数5のアミノ酸(グルタミン酸)と第2アミン(プロリン)を含む. グルタミン酸およびアスパラギン酸はジカルボン酸であり;すなわち、それらは2つのカルボキシル基(COOH)を有し、. グルタミンは、両方とも対応するジカルボン酸型のアミドである点でアスパラギンに類似している。私. いくつかのタンパク質のアミノ酸含量*タンパク質の100,000グラムあたりのアミノ酸分子数. **アスパラギン酸およびグルタミン酸の値には、それぞれアスパラギンおよびグルタミンが含まれる. 2 合計 839 765 883 1,058 863 832 平均残留重量 119 131 113 95 117 120 アミノ酸プロリンおよびヒドロキシプロリンは、動物の結合組織のタンパク質であるコラーゲン中に大量に存在する. プロリンおよびヒドロキシプロリンは、アミノ基が側鎖と環構造に囲まれているため遊離アミノ(NH 2)基を欠き、したがって、それらは双性イオン形態では存在し得ない. これらのアミノ酸の窒素含有基(> NH)は別のアミノ酸のカルボキシル基とペプチド結合を形成することができるが、このように形成された結合はペプチド鎖にキンクを生じ、私. タンパク質は通常、ほぼ中性分子である。すなわち、それらは酸性でも塩基性でもない. これは、アスパラギン酸およびグルタミン酸の酸性カルボキシル(COO)基が、塩基性側鎖を有するアミノ酸とほぼ同じ数であることを意味する. それぞれ6個の炭素原子を含む3つのそのような塩基性アミノ酸は、タンパク質中に存在する. 最も単純な構造のものであるリシンは植物によって合成されますが、動物では合成されません.カゼインプロテイン タンパク質 変性 再生 させないアルギニンはすべてのタンパク質に含まれています。それは、魚精子の強塩基性のプロタミン(比較的少数のアミノ酸からなる単純なタンパク質)において特に多量に生じる. 、水素イオン(H +)をイミダゾール環の窒素原子に結合させることにより水素イオン濃度の安定剤. 残りのアミノ酸フェニルアラニン、チロシンおよびトリプトファンは、共通して芳香族構造を有する。私. これらの3つのアミノ酸は必須であり、動物はベンゼン環自体を合成することができないが、フェニルアラニンをチロシンに変換することができる. これらのアミノ酸はベンゼン環を含むので、270〜290ナノメートル(nm; 1ナノメートル= 10 9メートル= 10オングストローム単位)の波長の紫外線を吸収することができ、. フェニルアラニンはほとんど紫外線を吸収しません。しかし、チロシンおよびトリプトファンは、それを強く吸収し、ほとんどのタンパク質が280〜290ナノメートルで示す吸収バンドの原因となる. この吸収は、しばしば、タンパク質試料中に存在するタンパク質の量を決定するために使用される. ほとんどのタンパク質は、上記のアミノ酸のみを含む。しかしながら、他のアミノ酸はタンパク質中に少量存在する. 例えば、結合組織中に見られるコラーゲンは、ヒドロキシプロリンに加えて、少量のヒドロキシリシン. 他のタンパク質は、いくつかのモノメチル - 、ジメチル - 、またはトリメチルリシンi. しかし、タンパク質中のこれらの異常なアミノ酸の量は、全アミノ酸の1〜2%をめったに上回らない.
0 Comments
Leave a Reply. |